단백질(Protein)

단백질(Protein) 은 20여 종의 아미노산(amino acid)이 펩타이드 결합(peptide bond)으로 이루어진 탄소화합물(炭素化合物, carbon compound, 유기물)이다.
보통 단백질은 50 ~100개 이상의 아미노산(amino acid)이 펩타이드 결합된 것이며 특별히 타이틴(titin)은 26,926개의 아미노산이 펩타이드 결합된 것이다.
단백질 종류는 인체에 200만 종, 자연계에 1,000만 종 정도 있을 것이라 추측한다.
18세기 앙투안 프랑수아 푸르크루아(Antoine Francois Fourcroy, 1755 ~ 1809, 프랑스) 등이 단백질의 존재를 처음 언급하였다.
1806년에는 프랑스의 루이 니콜라 보클랭(Louis Nicolas Vauquelin, 1763~1829)과 조수인 피에르 로비케(Pierre Jean Robiquet, 1780 ~ 1840)는 아스파라거스를 연구하여 최초의 아미노산(amino acid)인 아스파라긴(asparagine)을 발견하였다. 
헤라르뒤스 요하네스 멀더(Gerardus Johannes Mulder, 1802 ~ 1880, 네덜란드)는 거대한 단백질 분자를 발견하고 이들 단백질을 구성하는 원소비를 연구하여 거의 모든 단백질이 C에 동일한 정수비가 성립하며 아미노기 및 카르복실기의 기능을 모두 가진다는 protein theory(1838)를 제창했으며 1838년 야코브 베르셀리우스(Jons Jakob Berzelius, 1779 ~ 1848, 스웨덴)가 protein이라고 명명하였으며 protein은 그리스어의 프로테이오스(proteios, 가장 먼저 중요한 것)에서 유래한 것이다. 그리고 한자어 단백질(蛋白質)은 달걀의 흰자에서 유래한 것이다.
1937년 에드워드 아브라함(Edward Penley Abraham, 1913 ~ 1999, 영국) 등은 난백 속에 있는 라이소자임(lysozyme)을 결정했다.
도러시 호지킨(Dorothy Hodgkin, 1910 ~ 1994, 영국)이 X선결정으로 1945년 페니실린 3차 구조를 밝히고 1954년에는 비타민 B12의 3차 구조를 밝혔다.
1955년 프레데릭 생어(Frederick Sanger, 1918 ~ 2013, 영국, 1977 염기 서열 해독)가 인슐린의 아미노산 서열을 해독함으로써 단백질 1차 구조 해독 방법이 개발되었다.
1958년 존 카우드리 켄드루 경(Sir John Cowdery Kendrew, 1917 ~ 1997, 영국)은 X선결정으로 미오글로빈의 구조를 밝혔다.
1965년 데이비드 필립스(David Chilton Phillips, 1924 ~ 1999, 영국)가 X-선으로 라이소자임(lysozyme) 3차 구조를 밝혔는데 단백질 효소로서는 3차 구조가 처음 밝혀진 것이다.
단백질 중에서 최초로 구조가 밝혀진 것은 인슐린(insulin)이다.
1921년  프레더릭 밴팅(Frederick Banting, 1891 ~ 1941, 생화학자, 캐나다)과 찰스 베스트(Charles Herbert Best, 1899  ~ 1978, 생리학자, 미국계 캐나다)가 최초로 이자(췌장)에서 인슐린(insulin)을 추출하였으며 1955년 프레더릭 생어(Frederick Sanger, 1918 ~ 2013, 영국  1977 염기 서열 해독)가 최초로 인슐린(insulin)의 아미노산 서열을 해독함으로써 단백질 1차 구조 해독 방법이 개발되었다.
1969년 도로시 호지킨(Dorothy Mary Crowfoot Hodgkin, 1910 ~ 1994, 영국)이 X선결정으로 인슐린(insulin)의 3차 구조를 밝혔다.

1. 아미노산 및 단백질 합성

 아미노산(amino acid)을 합성하기 위해서는 첫째 NO2-, NO3- 등의 질산 물질을 환원하여 암모니아를 합성하고, 둘째 탄수화물의 대사산물로 유기산인 α-케토글루타르산(alpha-ketoglutaric acid)에 암모니아를 결합하여 글루탐산(glutamic acid)이라는 아미노산을 만든다. 다시 아미노기(-NH2) 전이 반응(transamination)으로 20 여종의 아미노산(amino acid)이 생성된다.
 단백질의 합성은 20여 종의 아미노산(amino acid)을 DNA의 유전정보에 따라 순서에 맞게 펩티드 결합(peptide bond)으로 합성한 것이 폴리펩티드(polypeptide)이며 이 폴리펩티드를 입체 구조화된 것이 단백질이다.

가. 질산의 환원 

식물은 질소원으로 NH4+ , NO2-, NO3- 형태로 흡수하여 NO2-, NO3- 등의 질산 물질을 암모니아(암모늄이온 NH4+)로 환원한다.
공기 중에 있는 유리 질소(N2, N≡N)는 결합력이 강해 식물이 이용할 수없으며 번개, 뿌리혹박테리아 등에 의해 식물이 이용할 수 있는 질소화합물이 합성된다.

 NO3-     → (질산환원효소)→      NO2-       → (아질산환원효소)→      NH4+ (→NH3)

나. 아미노산(amino acid)의 합성 

물질대사로 처음 만들어지는 아미노산은 글루탐산(glutamic acid)이다.
 글루탐산(glutamic acid)은 탄수화물의 대사산물인 α-케토글루타르산(alpha-ketoglutaric acid, 유기산)에 암모니아를 결합시켜 만든 아미노산(amino acid)이다. 다른 종류의 아미노산(amino acid)을 합성하는 방법은 글루탐산(glutamic acid)의 아미노기(-NH2)를 다른 탄수화물의 대사산물인 유기산에 전이하여 생성한다.
        글루탐산(glutamic acid)의 합성
α-케토글루타르산 + NH3 + NADH2  →  글루탐산(최초의 아미노산) + NAD

다. 아미노기 전이(transamination)

  처음 생성된 아미노산인 글루탐산(glutamic acid)의 아미노기 전이 반응으로 20여 종류의 아미노산이 합성된다. 즉 글루탐산(glutamic acid)이 α-케토글루타르산(alpha-ketoglutaric acid)으로 변할 때 분리되는 아미노기(-NH2)를 받는 유기산이 다르면 새 종류의 아미노산이 된다. 이렇게 모든 20여 종류의  아미노산은 글루탐산(glutamic acid)이 α-케토글루타르산(alpha-ketoglutaric acid)으로 변할 때 분리되는 아미노기(-NH2)를 바로 받거나 거쳐서 받아 생성된다.

라. 아미노산(amino acid)의 구성과 성질

아미노산(amino acid)은 탄소, 수소, 산소, 질소로 구성되어 있으며 아미노기(-NH2)와 카르복실기(-COOH)를 가진다. 가장 간단한 아미노산은 글리신(glycine)이다.
일반적인 아미노산(amino acid)의 구조식은 글리신의 카르복실기(carboxyl, -COOH)가 결합된 α-탄소에 R기(R group)를 표시하여 나타낸다.
 R은 곁사슬(side chain) 혹은 R 그룹이라 하며 아미노산의 종류에 따라 R의 탄소 수가 다르게 나타난다.
아미노산의 구조에서 카르복실기(carboxyl, -COOH)가 결합된 탄소를 α위치 탄소라 하며 아미노기(amino, -NH2)가 동일한 α위치 탄소에 결합된 아미노산을 α-아미노산이라 한다.
H-와 COOH-와 NH2-와 R- 이 결합되어 있는 중심의 α-탄소와 같이 서로 다른 4개의 원자 또는 원자단과 결합하고 있는 탄소원자를 부제 탄소원자(不劑炭素原子, asymmetric carbon atom, 비대칭 탄소원자, 카이랄 탄소, chiral carbon)라고 한다.
글리신(glycine, NH2CH2COOH, 부제 탄소 원자가 없음) 외에 대부분의 아미노산은 1개 이상의 부제 탄소원자(asymmetric carbon atom, 不劑炭素原子, 카이랄 탄소, chiral carbon, 비대칭 탄소원자)를 가지고 있다.
부제 탄소원자를 가진 아미노산은 입체 이성체(立體異性體, stereoisomer)를 가지며 D형과 L형으로 구분한다.
아미노산(amino acid)을 피셔 투영법(Fisher Projection, 1891, Emil Fischer, 3차 구조를 2차원으로 표현)으로 카르복실기(COOH)를 제일 위에 위치시키고 R 기를 아래로 위치시켰을 때 가운데 있는 비대칭 탄소에 결합된 아미노기(-NH2)가 오른쪽에 있으면 D형이고 아미노기(-NH2)가 왼쪽에 있으면 L형이다. L형과 D형은 서로 입체 이성질체(stereoisomer)이다.
L형과 D형은 선광성, 변선광 등의 광화학성이 다르다는 점을 제외하고는 물리 화학적 특성이 모두 같다.
지구상의 대부분의 생물은 L형의 아미노산으로만 구성되어 있다. D형 아미노산은 극히 일부에서만 나타나며 섭취해도 소화가 되지 않는다.
아미노산은 양성 물질이다. 산성 용액에서는 아미노기가 작용하여 중화하고 알칼리성 용액에서는 카르복실기가 작용하여 중화한다. 그리하여 체액을 약알칼리성으로 유지하는 데 중요한 역할을 한다.
아미노산의 용해성을 보면 대부분의 아미노산은 물에 잘 녹는다. 예외로 티로신(타이로신, tyrosine, diamino dicarboxylic acid)이나 시스틴(cystine) 등은 잘 녹지 않으며 프롤린(proline)은 녹지 않는다. 프롤린은 알코올에 용해된다.
단백질은 아미노산을 구성단위로 결합되어 있으므로 체내의 위와 소장에서 효소의 작용으로 아미노산으로 분해되며 단백질에 산을 가하면 가수 분해되어 여러 종류의 아미노산이 생성된다.

마. 아미노산(amino acid)의 분류

아미노산은 화학구조에 의한 일반적인 분류 방법과 체내 합성 유무에 따른 분류 방법이 있다.

1) R그룹이 가진 화학구조에 의한 아미노산 분류

 아미노산(amino acid)은 산성 작용기인 카르복실기(-COOH)와 염기성 작용기인 아미노기(-NH2)를 가지고 있다. 앞의 일반 아미노산의 구조에서 R그룹이 없을 때는 항상 중성을 유지하나 R에 아미노기가 하나 더 붙으면 그 아미노산은 염기성을 나타낸다. 반면 R에 카르복실기가 더 붙으면 산성 아미노산으로 분류된다.

가) 중성 아미노산(neutral amino acid)

 분자 중에 1개의 아미노기(-NH2)와 1개의 카르복실기(-COOH)를 가지고 있는 것으로 다음과 같이 세분할 수 있다.
 (1) 비극성(물과 잘 안 섞이는 기름진) 아미노산 : Glycine(Gly, G), Alanine(Ala, A), Valine(Val, V), Leucine(Leu, L), Isoleucine(Ile, I : 4가지 이성질체 존재), Proline(Pro, P)
 (2) 방향성(방향족 아미노산, 벤젠고리와 그 유도체를 갖는다, 공기 중에 잘 날리거나, 혹은 색깔을 띠거나, 냄새가 있는) 아미노산 : Phenylalanine(Phe, F), Tyrosine(Tyr, Y), Tryptophan(Trp, W)
 (3) 황이 포함된 아미노산 : Methionine(Met, M), Cysteine(Cys, C)
 (4) 알코올기(hydroxyl Groups)를 가진 아미노산 : Serine(Ser, S), Threonine(Thr, T)

나) 산성 아미노산(acidic amino acid)

1 분자 속에 1개의 아미노기(-NH2)와 2개의 카르복실기(-COOH)를 가진 모노아미노-다이카르복실산(mono amino-dicarboxylic acid)으로 산성 아미노산이다. 여기에 속하는 아미노산은 Aspatate(Asp, D), Glutamate(Glu, E), Asparagine(Asn, N), Glutamine(Gln, Q)등이 있다.

다) 염기성 아미노산(basic amino acid)

 1 분자 속에 2개의 아미노기와 1개의 카르복실기를 가진 다이아미노-모노카르복실산(diamino-mono carboxylic acid)으로 염기성 아미노산이다. 여기에 속하는 아미노산은 Histidine(His, H), Lysine(Lys, K), Arginine(Arg, R), 시트룰린과 카나바닌(canavanine)등이 있다. 시트룰린(citrulline)은 수박 속에 유리 상태로 존재하고 있음이 발견되었고 카나바닌은 콩 속에서 유리 상태로 있는 아미노산으로 동물의 성장에 필수적인 아미노산이다.

2) 체내에서 합성 유무에 의한 아미노산(amino acid) 분류

 체내에서 단백질을 합성하는 데 필요한 아미노산(amino acid)의 대부분은 체내에서 합성된다. 이 중 체내에서 합성하지 못하거나 필요량보다 적게 합성되는 아미노산을 필수 아미노산이라 하며 나머지를 비필수 아미노산이라 한다.
1914년 오스본(Thomas Burr Osborne, 1859 ~ 1929, 생화학자, 미국)과 멘델(Lafayette Benedict Mendel, 1872 ~ 1935, 생화학자, 영양학자, 미국)이 아미노산을 필수 아미노산과 비필수 아미노산으로 분류하였다. 그리고 필수 아미노산이 모두 포함된 단백질을 완전단백질(complete protein, 대부분의 동물성 단백질, 대두의 글리시닌 glycinin 등)이라 하고 필수 아미노산이 일부 부족한 단백질을 불완전 단백질(incomplete protein, 대부분의 식물성 단백질, 옥수수의 제인 zein 등, 동물의 젤라틴 gelatin)이라 하였다.

가) 필수 아미노산(essential amino acid)

 필수 아미노산은 이 아미노산 합성에 필요한 효소가 체내에 없거나 불충분하여 체내에서 합성되지 못하는 아미노산이다. 필수 아미노산은 체내에서 필요한 충분한 양이 합성되지 못하므로 반드시 영양소로 공급해야 한다. 이러한 아미노산에는 이소류신(isoleucine), 류신(leucine), 리신(lysine), 메티오닌(methionine), 페닐알라닌 (phenylalanine), 트레오닌(threonine), 트립토판(tryptophan), 발린(valine) 등이 있다. 아르기니(arginine)과 히스티딘(histidine)은 아동기에는 필수 아미노산이지만 성인기에는 비필수 아미노산이다.
달걀,  육류, 생선류 등의 동물성 단백질은 필수 아미노산이 모두 들어 있지만 옥수수에는 필수 아미노산인 라이신과 트립토판이 적고 밭의 쇠고기라 불리는 콩에도 트립토판이 적으므로 다양하게 식품을 섭취해야 한다. 

나) 비필수 아미노산(non-essential amino acid)

 충분한 질소를 공급하면 비필수 아미노산들은 몸 안에서 합성된다. 아미노산의 생성은 아미노기의 전이(transamination)로 이루어진다. 이러한 과정은 특정 효소에 의해서 이루어진다.

바. 단백질 합성(protein synthesis)

단백질(protein)은 아미노산(amino acid)을 단위로 구성된다.
 단백질은 20 여 종류의 아미노산(amino acid)이 수십내지 수천 개가 펩타이드 결합(peptide bond)으로 연결된 것이다. 그래서 20 여 종류의 아미노산이 DNA가 정한 순서에 따라 펩타이드 결합(peptide bond)을 하여야 폴리펩타이드(polypeptide)가 된다.
 핵 속에 있는 DNA의 유전정보를 mRNA로 전사하여 세포질의 리보솜(ribosome)으로 운반된다. 리보솜에서 mRNA의 유전정보에 따라 아미노산이 배열되어 펩타이드 결합을 하게 된다. 이때 이용되는 아미노산을 tRNA가 운반한다. mRNA가 지시하는 아미노산 결합 순서에 맞추어 20여 종류의 tRNA가 각각 다른 종류의 아미노산을 운반하여 리보솜의 mRNA에 결합하면 가져온 아미노산 사이에 펩타이드 결합(peptide bond)이 일어나 폴리펩타이드(polypeptide)가 합성된다. 폴리펩타이드(polypeptide)를 분리하여 입체적으로 만든 것(폴리펩타이드 포함)이 단백질(protein)이다.

* 리보솜 펩타이드(ribosomal peptide) 합성과 비 리보솜 펩타이드(nonribosomal peptide) 합성

일부 펩타이드(약 2~50개의 아미노산이 펩타이드 결합된 것)는 mRNA의 정보에 따라 리보솜에 의해 만들어짐으로 리보솜 펩타이드(ribosomal peptide)라고 한다. 예로는 알파-아마니틴(α-amanitin)과  베타-아마니틴(β--amanitin) 같은 펩타이드이다.
이와는 달리 리보솜이 아닌 곳에서 특별한 효소에 의해 합성되는 비 리보솜 펩타이드(nonribosomal peptide)도 많이 있다.
항산화제로 작용하는 글루타티온(glutathione , GSH)은 글루탐산, 시스테인, 글리신의 세 가지 아미노산으로 이루어진 tripeptide이다.
글루타티온은 글루탐산-시스테인 리게이스(펩타이드 결합이 아닌 아이소 펩타이드 결합) 및 글루타티온 합성효소(펩타이드 결합)에 의해 리보솜이 아닌 곳에서 합성된다.

2. 단백질(protein)의 구조

단백질(protein)은 아미노산(amino acid)이 결합되어 이루어진다. 보통 단백질은 50개 이상의 아미노산이 펩타이드 결합(peptide bond)으로 이루어진 것이며 50개 이하의 아미노산이 펩타이드 결합(peptide bond)으로 이루어진 것을 펩타이드(peptide)라고 한다.
아미노산이 펩타이드 결합(peptide bond)으로 폴리펩티드(polypeptide)를 합성한 다음 여러 가지 형태를 이루게 된다. 즉 둥글거나 긴 형태 또는 꼬이거나 접힌 입체 구조로 되어 단백질 분자들은 고유한 기능을 수행하게 된다. 이러한 단백질의 구조는 네 단계로 이루어지다.

가. 단백질(protein)의 1차 구조

단백질(protein)의 1차 구조는 여러 종류의 아미노산(amino acid)이 mRNA 유전정보의 아미노산 펩타이드 결합(peptide bond) 순서에 따라 결합하여 폴리펩타이드(polypeptide)로 된 구조이다. 펩타이드 결합(peptide bond)은 항상 왼쪽에 N-말단 아미노산(N-terminal amino acid)으로, 오른쪽에는 C-말단 아미노산으로 표기하며 리보솜에서 단백질이 전령 RNA로부터 번역될 때, 아미노산의 N 말단이 앞서고 C 말단이 끝으로 가는 방향으로 결합된다. 예를 들어보면 글리신(Glycine)과 알라닌(alanine)이 펩타이드 결합을 한다면 글리신의 -COOH기와 알라닌의 NH2-기가 결합하여 다이펩타이드(dipeptide)인  NH2-gly-ala-COOH가 되는 것이다. 이때 물 1 분자를 잃게 된다. 연속해서 아미노산이 펩타이드 결합으로 폴리펩타이드가 되는데 단백질마다 아미노산의 결합 개수와 순서가 다르다. 헤모글로빈(hemoglobin), 인슐린(insulin), 콜라겐(collagen) 등 대부분의 단백질 분자는 15 ∼ 20가지의 아미노산으로 되어 있다.

나. 단백질(protein)의 2차 구조

단백질(protein)의  1차 구조인 폴리펩타이드(polypeptide) 사슬 중 주사슬의 펩타이드 결합을 이루는  > C＝O와  > NH 사이에 수소결합이 형성됨에 따라 결합 각도가 굽는 구조 변화로  α-헬릭스 구조(α-helix, 나선형 구조)와 β-시트 구조(pleated sheet structure, 병풍 구조, β구조, 평행, 역평행의 2종) 등이 있다. 이러한 결합은 폴리펩타이드(polypeptide) 사슬 내에서 또는 폴리펩타이드(polypeptide) 사슬 간에 수소결합에 의해서 생겨난 것이다.

다. 단백질(protein)의 3차 구조

단백질(protein)의 3차 구조는 폴리펩타이드(polypeptide) 사슬 2차 구조들이 다시 서로 접히고 꼬이고 함으로써 생리적 작용을 할 수 있는 특수한 입체구조를 이룬다.
3차 구조를 결정하는 가장 중요한 결합은 시스테인(cysteine) 곁사슬 간의 이황화 결합(disulfide bond, 다이설파이드 결합,  -S-S-, SS결합, SS-bond)이다. 그다음 양이온과 음이온 간의 이온 결합, 산소와 수소 간의 수소결합, 소수성 곁사슬 간의 소수성 결합(疎水性結合, hydrophobic bond) 등이 작용한다.
특정한 단백질의 입체 구조는 아미노산의 종류와 서열에 의해서 이들 결합이 일어나 단백질의 3차 구조가 결정되는 것이다.
소수성인 아미노산 곁사슬은 분자의 안쪽으로 모이고 바깥쪽에는 극성인 곁사슬이 많이 나타난다.
2차와 3차 구조에 의해서 단백질 분자 모양이 두 가지 형태로 나타난다. 섬유상 단백질(fibrous protein)과 구형 단백질(globular protein)이다.
섬유상 단백질은 물에 용해되지 않으며 세포조직의 유지나 구조를 이루는 물질로 콜라겐(collagen)이 대표적인 물질이다. 모발에 함유된 케라틴(Keratin), 결합조직에 함유된 콜라겐(collagen), 혈액의 피브린(fibrin)과 근육섬유에 함유된 미오신(myosin) 등이 여기에 속한다. 구형 단백질은 수용성으로서 대부분의 효소, 단백질 호르몬과 혈장 단백질 등이 그 예이다.

라. 단백질(protein)의 4차 구조

 단백질(protein)의 4차 구조는 2개 이상의 2, 3차 구조의 폴리펩타이드가 집합된 것으로 폴리펩타이드 간에 비공유 결합으로 특정한 공간적 배치를 이루고 있다.
소단위(subunit) 간의 접촉 부분은 다수의 소수성 상호작용, 수소결합, 이온 결합 등으로 결합된 것이다.
4차 구조는 하나의 구조적 기능 단위를 형성한다.
그 예로서는 헤모글로빈, DNA 중합효소, 이온 통로가 있다.
헤모글로빈 2쌍의 소단위(subunit)로 구성되며 4개의 폴리펩타이드로 이루어진다.
모든 단백질은 1, 2, 3차 구조를 가지면서 몇 가지 단백질만이 4차 구조를 가진다. 단백질의 기능은 그들 구조에 기인한다.

3. 단백질(protein)의 종류

 단백질은 구조적인 형태, 용해성, 구성성분, 생리적 기능, 영양소 등에 따라 분류하면 다음과 같다.

가. 입체 구조에 의한 분류

단백질은 2차와 3차 구조에 의해서 단백질 분자 모양이 두 가지 형태로 나타난다. 섬유단백질 (fibrous protein)과 구형 단백질(globular protein)이다.

1) 섬유상 단백질(纖維狀蛋白質, fibrous protein)

섬유상 단백질은 대부분 폴리펩타이드의 2차 구조로 되어 있다.
섬유상 단백질의 예로는 순수한 콜라겐(collagen) 나선, 알파-나선(α-helix), 베타 판(β-sheet) 등을 들 수 있다. 
 섬유상 단백질(fibrous protein)은 속과 표면에 소수성 아미노산이 높은 농도로 있기 때문에 물에 용해되지 않으며 세포조직의 유지나 구조를 이루는 물질로 콜라겐(collagen)이 대표적인 물질이다. 모발에 함유된 케라틴(Keratin), 결합조직에 함유된 콜라겐(collagen), 혈액의 피브린(fibrin)과 근육섬유에 함유된 미오신(myosin) 등이 여기에 속한다.

2) 구상 단백질(球狀蛋白質, globular protein)

구상 단백질(球狀蛋白質, globular protein)은 폴리펩티드 사슬이 입체인 3, 4차 구조를 형성한 것이다.
구상 단백질(globular protein)은 분자 내부에 소수성의 곁사슬이 가진 아미노산이 있고 표면에는 친수성의 곁사슬을 가진 아미노산이 있어 수용성을 나타낸다.
효소(인체 2,200여 종), 알부민(albumin), 글로불린(globulin), 프로타민(protamine) 등과 같이 대부분의 효소, 단백질 호르몬과 혈장 단백질 등이 구상 단백질(球狀蛋白質, globular protein)이다.

나. 단백질(protein)의 구조에 의한 분류

 단백질 구조에 의한 분류는 단백질 부분에 비단백질 요소의 결합 여부에 따라 단순 단백질, 복합단백질, 유도 단백질로 나눌 수 있다.

1) 단순 단백질(simple protein)

 단순 단백질은 가수분해에 의해 아미노산과 그 유도체만을 생성한다. 이에 속하는 것은 다음과 같은 것이 있다.

가) 알부민(albumin)

 달걀, 혈청의 알부민, 밀의 류코신(leucosin), 완두콩의 레 구멜린(legumelin) 등이 있다.

나) 글로불린(globulin)

 근육과 혈장의 글로불린, 대두의 글리신(glycine), 완두콩의 레구민(legumin), 감자의 튜버린(tuberin), 땅콩의 아라킨(arachin) 등이 있다.

다) 글루텔린(glutelin)

 밀의 글루테닌(glutenin), 쌀의 오리자닌(oryzanine, 비타민 B1)등이 있다.

라) 프롤라민(prlamine)

 밀의 글리아딘(gliadin), 옥수수의 제인(zein)  보리의 호르데인(hordein) 등이 있다.

마) 알부미노이드(albuminoid)

뼈의 콜라겐(collagen), 모발의 케라틴(keratin) 등이 있다.

바) 히스톤(histone)

 혈액의 글로빈(globin), 흉선의 히스톤(histone) 등이 있다.

사) 프로타민(protamine)

 단백질 분류에 있어 단순 단백질의 하나이다. 1874년 프리드리히 미셔(F. Miescher, 1844  ~ 1895, 스위스 생물학자, 핵산 발견)가 고름 중의 핵과 같은 물질로부터 뉴클레인(nuclein, 발견 당시의 핵산, 단백질로 오인, 세포핵에 들어 있는 핵산과 단백질의 화합물)과 함께 염기성 물질을 발견하고 이것을 프로타민(protamine)이라고 불렀다.
연어 정액 중의 살민(salmin), 정어리 정액 중의 클루페인(clupeine) 등이 있다.

2) 복합단백질(conjugate protein)

 복합단백질은 단순 단백질에 단백질이 아닌 물질이 결합된 것으로서 가수분해에 의해서 아미노산과 그 외의 물질을 생성한다.
복합단백질에서 단백질이 아닌 부분을 보결분자단(補缺分子團, prosthetic group)이라 하는데 핵단백질의 핵산. 당단백질의 당질, 지단백질의 지질 등이다.
복합단백질의 종류에는 다음과 같은 것이 있다.

가) 핵단백질(nucleoprotein)

핵산과 결합된 단백질로 세포핵의 주성분이다. 흉선에 있는 뉴클레오히스톤(nucleohistone)과 어류 정액의 뉴클레오프로타민(nucleoprotamine) 등이 있다. 핵산 부분에는 RNA(ribonucleic acid)와 DNA(deoxy-ribonucleic acid)가 있다. 핵산과 결합된 단백질은 체내의 단백질 합성에 중요한 역할을 하고 있다.

나) 당단백질(glycoprotein, mucoprotein)

 단백질에 당질 또는 그 유도체가 결합된 것이다. 당사슬과 단백질과의 결합 양식은 N-아세틸-D-글루코사민(N-Acetyl D-Glucosamine)과 아스파라긴산(asparaginic acid)의 N-글리코시드 결합, N-아세틸-D-갈락토사민(N-Acetyl D-Galactosamine)과 세린(serine, 아미노산) 또는 트레오닌(threonine, 아미노산) 간의 O-글리코시드 결합(O-glycosidic bond), D-갈락토오스(D-galactose)와 하이드로시리신(Hydroxylysine) 간의 O-글리코시드 결합(O-glycosidic bond)의 3종으로 나뉜다.
혈장에는  갈락토오스(galactose), 만노오스(mannose), N-아세틸글루코사민(N-Acetyl D-Glucosamine), N-아세틸갈락토사민(N-Acetyl D-Galactosamine), 시알산(sialic acid), 푸코오스(fucose,  6-데옥시갈락토오스) 등으로 이루어진 과당류가 아스파르트산(aspartic acid, 산성 아미노산)의 N-배당 결합(N-glycosidic bond)으로 연결된 당단백질이 있다. 정액에도 정액 다당류 등이 있다.

다) 인단백질(phosphoprotein)

 인을 함유하는 물질과 단백질이 결합된 것이다. 우유의 카제인(casein)과 난황(卵黃, yolk)의 오보비텔린(ovovitellin) 등이 있다.

라) 지단백질(lipoprotein)

 지단백은 혈장(血漿, blood plasma) 중에 함유되어 있는 킬로미크론(chylomicron), 저밀도 지단백(LDL), 초저밀도 지단백(VLDL)과 고밀도 지단백(HDL)이 있다. 그 외에 혈액응고에 작용하는 트롬보플라스틴(thromboplastin)이 있고 난황(卵黃, yolk)에는 리포비텔린(lipovitellin)과 리포비텔레닌(lipovitellenin)이 있다.

마) 색소 단백질(chromoprotein)

 색소성분과 결합된 복합단백질로써 혈액 중의 헤모글로빈(hemoglobin)이 대표적이다.
색소 성분으로는 헴(Heme)과 플라빈(flavin) 등이 있으며, 이들은 단백질과 결합하여 각각 헤모글로빈(hemoglobin)과 플라보프로테인(flavoprotein) 등을 구성하며 체내에서 중요한 생리작용을 한다.
헴 단백질(heme protein)로는 헤모글로빈(hemoglobin), 미오글로빈(myoglobin)과 시토크롬 c 산화효소, 시토크롬 b, 시토크롬 c,  체조직 일반에는 카탈라제(카탈레이스, catalase)나 페르옥시다아제(페르옥시데이스, peroxydase) 등의 산화효소가 있다.
그리고 플라보프로테인(flavoprotein)은 플라빈조효소인 FMN, FAD와 결합한 flavin enzyme으로 산화환원효소로 작용하며, 황색효소라고도 불린다. 
 금속 단백질(metalloprotein)은 색소 성분 중에 금속이 들어 있는 것이다. 철, 구리, 아연, 마그네슘 등과 결합한 단백질이 있으며 철 단백질인 페리틴(ferritin), 구리 단백질로는 헤모시아닌(hemocyanin)으로 연체동물의 혈액에 있다.
 인슐린(췌장 호르몬)에는 아연 단백질(zinc-binding protein)이 있으며 엽록소의 클로로필 프로테인(chlorophyll protein)은 마그네슘을 함유한 금속 단백질이다.

3) 유도 단백질(derived protein)

 천연 단백질이 산, 알칼리, 효소, 열 등에 의해 변성된 것이며, 단순 단백질 또는 복합단백질이 물리적, 화학적으로 약간 변화된 것이다.

가) 변성 단백질(變性蛋白質, denatured protein, 1차 유도 단백질)

 변성 단백질(1차 유도 단백질)에는 프로테안(proteans), 메타프로테인(metaprotein, 산 알카리에 단백질이 부분 가수 분해된 것), 응고 단백질이 있다. 콜라겐(Collagen)을 물에 끓여 만든 젤라틴(gelatin), 카제인(casein)이 응고된 프로테안(proteans), 응고된 혈액의 피브린(fibrin) 등이 1차 유도 단백질이다. 메타프로테인(metaprotein) 에는 알부민이나 글로불린이 묽은 산이나 알칼리로 인해 가수 분해된 것이 있다. 응고 단백질은 열, 알코올 등에 의하여 응고된 것으로 물에 대한 용해도가 저하된다.

나) 분해 단백질(2차 유도 단백질)

 변성 단백질들이 더욱 가수 분해되어 생성되는 프로테오스(proteose), 펩톤(peptone), 펩티드(peptide) 등이 여기에 속한다.

* 메타프로테인(metaprotein)
단백질에 묽은 산 또는 묽은 알칼리를 작용시켜 변성시킨 1차 단백질로 황산암모늄을 가하면 침전되며 인프라프로테인(infraprotein), 후단백질이라고도 한다.

* 프로토오스(proteose)
수용성으로 열응고하지 않는 메타단백질(metaprotein)과 펩톤(peptone)의 중간 크기의 펩타이드(peptide)로 황산암모늄을 가하면 침전되며 알부모오스(albumose)라고도 한다.

* 펩톤(peptone)
수용성으로 가열하여도 응고되지 않고 황산암모늄을 가해도 침전하지 않으며 프로토오스(proteose)보다 크기가 작은 펩타이드(peptide)이다. 펩톤은 여러 효소에 의해 아미노산으로 분해된다.

4. 단백질의 소화와 흡수

 단백질의 소화는 소화효소에 의해 폴리펩타이드가 분해되어 아미노산으로 되는 것이다. 단백질의 소화 과정은 2,3,4차 구조의 입체 단백질이 먼저 기능적 형태가 없는 폴리펩타이드 사슬로 되어 소화효소가 작용할 수 있도록 구조가 변성(denaturation)되어야 한다. 변성이 일어난 다음에 단백질 분해효소에 의해서 펩티드 결합의 분해가 일어나는 것이다.

가. 변성(denaturation)

 자연 상태에서 폴리펩타이드가 결합되어  2, 3, 4차의 입체구조로 되어 있던 단백질이 열이나 산, 자외선, 기계적인 자극, 중금속 등에 의해 메타프로테인(metaprotein), 프로테오스(proteose), 펩톤(peptone), 폴리펩타이드(polypeptide), 펩티드(peptide)로 분해되는 과정을 단백질의 변성(denaturation)이라 한다. 이 과정을 거치면 소화가 잘 된다. 가열로 변성된 단백질은 소화가 잘되며 위로 들어간 단백질은 위의 염산(HCl)의 작용으로 변성된다.  

나. 단백질의 소화

단백질은 단백질 분해 효소(protease, 프로테이스, 프로테아제, 단백질 분해효소 총칭)에 의해 분해된다. 프로테이스(protease, 프로테아제, 단백질 분해효소 총칭)는 단백질과 펩티드 결합을 가수 분해하는 효소로 소화관의 소화액뿐만 아니라 동식물의 조직이나 세포, 미생물 등에 존재한다.
단백질 분해 효소(protease, 프로테이스)는 단백질에 작용하는 위치에 따라 크게 엔도펩티데이스(endopepeidase)와 엑소펩티데이스(exopeptidase)로 분류한다. 엔도펩티데이스를 프로테이스라 하고, 엑소펩티데이스를 펩티다아제라고 하기도 한다.
 엔도펩티데이스(endopeptidase)는 단백질(폴리펩티드) 구조의 가운데 위치한 특정한 아미노산 결합을 끊어 버리는 효소를 말하며, 트립신(trypsin), 키모트립신(chymotrypsin), 펩신(pepsin) 등이 여기에 속한다. 이 중 트립신(trypsin)은 아르기닌과 리신의 뒤쪽의 결합을, 키모트립신(chymotrypsin)은 류신, 메티오닌 페닐알라닌, 티로신, 트립토판의 뒤쪽의 결합을, 또 펩신(pepsin)은 페닐알라닌, 트립토판, 티로신 뒤쪽의 결합과 그 밖의 여러 아미노산의 펩티드 결합(peptide bond)을 끊는다.
 엑소펩티데이스(exopeptidase)는 단백질(또는 polypeptide) 구조의 가장 바깥에 위치한 아미노산을 분해하는 효소로, 아미노기(-NH2)를 가지는 첫 번째 아미노산의 펩티드 결합을 분해하는 것을 아미노펩티데이스(aminopeptidase, 아미노말단펩타이드가수분해효소, N말단펩티데이스), 이와 반대로 카르복시기(-COOH)를 가지는 가장 끝에 있는 아미노산을 분해하는 종류를 카복시펩티데이스(carboxypeptidase)라고 한다.
그리고 단백질의 소화는 아주 복잡하다. 체내의 조직들은 단백질로 되어 있으므로, 이들 조직을 소화 분해시키지 않고 섭취한 단백질만을 분해하여야 한다. 이를 위한 체내 조직에서 단백질의 분해를 방지하기 위한 메커니즘이 존재한다.

1) 입 및 위에서의 소화

 단백질은 입 속에서는 분해되지 않으나 입 속에서 잘게 부서지므로 위 속에서 소화가 잘된다. 분해는 위 속에서 시작된다.
 위 속에는 펩시노겐(pepsinogen)과 염산(HCl)이 위샘에서 분비된다.
단백질은 염산(HCl)의 작용으로 메타프로테인(metaprotein)이 된다.
그리고  펩시노겐(pepsinogen)은 염산(HCl)의 작용으로 활성화되어 펩신(pepsin)이 된다. 펩신은 단백질이 변성되어 분해된 메타프로테인(metaprotein)에 있는 페닐알라닌(phenylalanine), 트립토판(tryptophan), 타이로신(tyrosine)과 같은 방향성 기를 가진 아미노산을 가진 펩티드 결합을 잘 분해한다.  그 결과 펩신의 작용에 의해 메타프로테인(metaprotein)은 프로테오스(proteose), 펩톤(peptone), 폴리펩티드(polypeptide) 순으로 분해된다.
위벽은 펩신(pepsin)의 작용을 막을 수 있도록 뮤신(mucin)이란 물질로 보호되어 있다. 단백질은 위 속에서 일부분만이 소화되며 죽 모양으로 된 카임(chyme, 유미즙)이 유문(幽門, pylorus)을 지나 십이지장(十二指腸, duodenum)으로 내려간다. 소장에서는 알칼리성인 이자(췌장, 膵臟, pancreas) 액과 담즙(膽汁, 쓸개즙, bile)이 분비되어서 카임(chyme, 유미즙)의 pH는 6.5 ∼ 7.5로 상승하며 펩신의 작용은 억제된다.

2) 소장에서의 소화

 소장으로 배출된 이자(췌장) 액과 장 샘에서 분비되는 장액에 있는 단백질 분해효소들은 소장 내에서 단백질을 완전히 아미노산으로 가수분해 시킨다. 이자에서는 트립시노겐(trypsinogen) 및 키모트립시노겐(chymotrpsinogen)이 불활성 형태로 분비된다. 소장의 장 샘에서 분비되는 엔터로키내이스(enterokinase)에 의해 트립시노겐은 트립신(trypsin)으로 활성화된다. 이 반응도 또한 자가 촉매적으로 일어난다. 키모트립시노겐은 트립신에 의해 활성화되어 키모트립신(chymotrypsin)으로 된다. 키모트립신은 벤젠 핵을 가진 아미노산(페닐알라닌, 티로신 등)의 카르복실기가 관여하고 있는 펩타이드 결합에 작용한다.
장액에는 단백질 대사에 필요한 여러 효소를 포함한다. 이에는 카르복실기가 말단을 이루는 연쇄(chain)의 끝부분에 작용하여 펩티드 결합을 끊어내는 카르복실펩티데이스(carboxylpeptidase), 카르복실기 대신에 아미노기가 끝부분에 작용하는 아미노펩티데이스(aminopeptidase)가 작용하여 가장 최종적으로 결합된 아미노산 단위부터 끊어내어 다이펩타이드(dipeptide)만 남는다. 여기에는 다이펩티데이스(dipeptidase)가 작용하여 분해됨으로써 단백질의 소화 과정은 종료된다. 이 효소는 장벽의 세포막에서 반응성이 상당히 강하며 장에서 흡수되는 도중에도 소화된다. 유아(乳兒)의 위점막 중에는 카제인(casein)을 응고하는 효소인 레닌(renin)이 있다. 이 효소는 젖 중의 카제인(casein)을 파라카세인(paracasein)으로 변화시키고 여기에 칼슘이 결합하여 응고물을 만든다.
레닌은 유미즙(카임, chyme)이 펩신(pepsin)의 작용을 받지 않고 그대로 위를 통과하는 것을 막아주는 역할을 한다고 본다. 레닌(rennin)은 도달한 단백질을 가수 분해하는 작용도 하지만 펩신(pepsin)과 작용하며 그 작용은 매우 약하다. 이러한 과정을 거치는 단백질의 소화율은 약 92% 정도로 나타나고 있다.

다. 아미노산의 흡수 및 운반

 소화된 단백질은 아미노산의 형태로 소장의 융털 돌기(絨毛, 융모, villus)에서 흡수되어 모세혈관으로 운반되며 소장의 상부일수록 흡수 능력은 더 좋다. 소장을 거쳐 대장에 도달할 때까지 흡수는 대체로 완료된다. 모세혈관에 흡수될 때는 확산되거나 능동적 이동(active transport)이 일어난다.
 특이체질을 가진 사람의 경우에는 특정한 단백질이 아미노산으로 분해되지 못하므로 알레르기 현상이 나타난다.

5. 단백질의 기능

 단백질은 물질대사와 구조형성에 중요한 역할을 한다. 단백질의 작용을 몸의 구성 성분, 호르몬 효소 등의 조절 물질, 에너지원, 체액의 조절제로서의 역할을 들 수 있다. 단백질이 체내에서 효과적으로 이용되기 위해서는 반응에 수반되는 에너지의 공급량이 충분해야 한다.

가. 생명 현상의 유지를 위한 조직세포의 생성과 보수

 인체를 구성하는 세포의 원형질은 그 주성분이 단백질이다. 음식으로부터 흡수된 단백질은 소화되어 아미노산으로 분해되며, 이들 아미노산은 각 조직으로 운반되어  새로운 조직을 구성한다. 세포는 그 수명을 다하고 나면 분해되어 배설되므로 새로운 세포가 다시 합성되어 보충해 주어야 한다.
성장기에는 성장을 위해 세포를 계속 만들어야 하므로 많은 양의 단백질이 필요하지만, 성인의 경우는 노쇠하여 대체해야 하는 세포 생성에만 단백질이 사용되므로 단백질이 많이 필요하지 않다. 그러나 성인도 새로운 조직을 형성해야 할 특수 상황에서는 단백질 필요량이 증가한다.

나. 혈장 단백질의 형성

 혈장(blood plasma)에는 많은 양의 단백질이 함유되어 있다. 혈장 단백질은 주로 알부민(albumin), 글로불린(globulin), 피부리노겐(fibrinogen) 등으로서 그중 알부민과 피부리노겐의 전부와 글로불린의 80%는 간에서 만들어진다. 이러한 세 가지 혈장 단백질의  체내 작용은 각각 다르다.

다. 효소, 호르몬 및 글루타티온의 합성

 단백질은 효소, 호르몬, 글루타티온(glutathione)과 그 외 분비물의 합성을 위해서 사용된다. 효소는 아포엔자임(apoenzyme, 주효소) 부분에 조효소(coenzyme, 효소 등) 또는 보결 분자단(prosthetic group, 금속이온)이 결합되어 형성된다. 이 중 아포엔자임(apoenzyme, 주효소) 부분은 모두 단백질이다.

라. 에너지의 생성

 다이어트나 과다한 운동을 할 때 몸에 탄수화물이나 지방 등의 에너지원이 부족하게 되면 단백질을 에너지원으로 사용한다. 단백질 1g은 약 4㎉의 열량을 발생한다. 아미노산이 열량원으로 이용되기 위해서는 세포질에서 탈아미노 반응을 일으켜야 한다. 분해된 암모니아는 간에서 요소로 합성되어 오줌으로 배설되고 유기산은 TCA회로(시트르산 회로)의 중간산물인  
① 아세틸 CoA(acetyl coA)  
② α-케토글루타레이트(α-ketoglutarate) 
③ 숙시네이트(succinate)  
④ 푸마레이트(fumarate)  
⑤ 옥살로아세테이트(oxaloacetate)로 들어간다.
 TCA회로에서 분해되어 전자 전달계로 넘어가면 ATP가 생성되므로 에너지원으로 쓰일 수 있다.

마. 체내 대사과정의 조절

1) 수분의 조절(체액의 균형유지)

 혈관과 주변 조직액 사이에 수분의 이동은 혈압과 삼투압에 의해서 일어난다. 혈압이 삼투압보다 높으면 수분은 모세혈관에서 조직으로 들어간다. 반대로 조직액에서 혈관 속으로 수분이 흘러들어 가기도 한다. 혈관의 세포막은 수분과 분자량이 적은 물질 즉 포도당 등과 같은 것이나 전해질들만 통과되며 혈장 단백질은 통과되지 않는다. 삼투압은 단백질 농도에 따라 다르다.
혈장 단백질(albumin, globulin)이 감소되면 삼투압이 낮아지고 수분이 조직액으로 들어가 부종(edema)이 나타난다. 단백질은 체내 수분함량을 조절하는 중요 요소이다.

2) 산과 알칼리의 평형(acid-base balance)

 체액은 약알칼리성인 pH 7.4 정도를 유지한다. 이것에 pH 0.2만 벗어나도 체내의 물질대사에 이상이 있으며 이상 증상이 나타난다. 우리 체내에서 탄수화물, 지방, 단백질의 산화로 다량의 산성 물질과 탄산이 생성된다. 이 같은 산성 물질을 중화하는 작용을 아미노산이나 단백질이 하게 된다. 혈액의 pH를 좁은 범위로 일정하게 유지시키는 화합물을 buffer(완충제)라 한다. 혈액 내의 단백질과 아미노산의 아미노기(-NH2)가 산에 작용하여 중화시킨다. 특히 장기간의 기아상태나 당뇨병이 있을 때에 산이 많이 발생한다.

바. 신경자극 전달 체계 형성

단백질은 신경의 자극 전달 과정에 관여하는데  tryptophan, tyrosine과 glutamic acid가 신경전달물질(neurotransmitter) 또는 neurotransmitter의 전구체로서의 역할을 한다. 트립토판(Tryptophan)에 의해 유도되는 세라토닌(serotonine)은 뇌조직에서 분비되며 신경자극 전달물질로서 수면 작용을 증진시킨다.

6. 단백질의 상호보완 효과(Supplementary action of protein)

 인체는 필수 아미노산을 동시에 모두 섭취해야 신체가 필요로 하는 단백질은 만들 수 있다. 한 종류의 식품에는 인체가 필요로 하는 필수 아미노산이 모두 갖추어져 있지 않다. 그래서 식사에 여러 종류의 식품을 같이 먹어야 한다. 각종 단백질은 아미노산의 종류와 양이 다르므로 한 식품에서 부족한 아미노산을 다른 식품에서 보충받을 수 있어 필수 아미노산의 상호보완이 이루어질 수 있는 것이다. 특히 부족한 아미노산과 다른 단백질을 같이 섭취함으로써 단백질 작용을 더욱 완전하게 하는 것을 단백질의 상호보조효과라고 한다.
토마스 버 오스본(Thomas Burr Osborne, 1859 ~ 1929, 미국 생화학자)과 라파예트 멘델(Lafayette Mendel, 1872 ~ 1935, 미국 생화학자)의 동물 생장 실험에서 카제인(casein)에는 시스틴(cystine)을, 제인에는 리신(ricin)이나 트립토판(tryptophan)을 첨가함으로써 우유나 옥수수의 단백질 영양가를 높일 수 있었다.

7. 단백질 결핍증

 단백질 결핍증은 장기간 단백질이 결핍된 식사를 하였을 때에 나타난다. 초기 단백질 부족 증상은 체중감소와 피로, 초조감 등이 나타난다. 성장기 아동들은 성장이 지연된다.
단백질 섭취량이 극도로 낮고 장기간 계속되면 콰시오커(kwashiokor, 키가 성장하지 못하고 머리와 배가 커지며 팔·다리의 살이 빠져서 걷지 못함)라는 증세가 나타난다. 또한 열량과 함께 단백질이 결핍되면 마라스무스(marasmus, 몹시 마르는 소모증 消耗症) 증세가 나타난다.